Les photolyases (Phr) sont des enzymes qui utilisent la région bleue/ultraviolette (UV-A) de la lumière pour réparer le dimère de cyclopyramidine induit par les UV. Les auteurs ont étudié les groupes de Phr par des analyses bioinformatiques ainsi que par la modélisation du site actif et de la structure. L'analyse de 238 séquences d'acides aminés provenant de 85 génomes cyanobactériens complètement séquencés a révélé cinq classes de Phrs, c'est-à-dire CPD Gr I, 6-4 Phrs/cryptochrome, Cry-DASH, Phrs des bactéries Fe-S, et un groupe ayant un nombre inférieur d'acides aminés (276–385) en longueur. La distribution des groupes de Phr dans les cyanobactéries appartenant à l'ordre des Synechococcales s'est avérée être influencée par les habitats des organismes. Les Phr de classe V sont exclusivement présentes dans les cyanobactéries. Des motifs et des sites de liaison uniques ont été signalés dans les groupes II et III. Le site de liaison de la protéine Fe-S n'était présent que dans le groupe V. Les résidus du site actif et les résidus de liaison putatifs de CPD/6-4pp sont des acides aminés chargés présents à la surface des protéines. La majorité des résidus d'acides aminés hydrophiles étaient présents à la surface des Phrs. L'analyse des séquences a confirmé la nature diverse des Phrs, bien que la diversité des séquences n'affecte pas leur structure tridimensionnelle globale. L'analyse des interactions protéine–ligand a identifié de nouveaux sites de liaison CPD/6-4PP sur les Phrs. Ces informations structurales sur les Phrs peuvent être utilisées pour la préparation de formulations efficaces à base de Phr. [Traduit par la Rédaction] [ABSTRACT FROM AUTHOR]