상업적 단백질 분해 효소에 0.02% CaCl_2를 첨가하여 응유 활성화를 시킨 탈지유에 대한 분해 작용의 결과를 요약하면 다음과 같다. 다양한 효소별 가수분해 시간에 따른 가수분해도는 미생물 유래 효소와 trypsin은 pepsin과 papain W-40보다 높은 분해도를 나타냈다. 12% TCA 용액에 가용성인 NPN의 양은 trypsin이 가장 높은 분해도를 나타내었고 rennet과 pepsin이 가장 낮은 분해도를 보였다. 전기영동에 있어서 trypsin과 protease S는 α-lactalbumin을 분해하였고 papain w-40은 β-lactoglobulin을 미약하게 분해하였으며 neutrase 1.5는 90분 이후부터 α-lactalbumin과 β-lactoglobulin을 분해하였다. Rennet과 비교한 전기영동상에서는 rennet에 의해 분해 되지 않은 α_s-casein과 β-casein을 trypsin과 protease S가 다량 분해하였고 k-casein은 rennet에 비해 papain W-40이 상당 수준의 분해상을 나타내었다. 이상의 결과 가수분해도 및 NPN 양은 trypsin, neutrase 1.5 및 protease S가 다른 효소에 비해 높게 나타났으며, 전기영동상에서는 pepsin과 neutrase 1.5가 rennet과 유사한 경향을 나타내었다.
Proteolytic activities of some commercial milk clotting enzymes(rennet, trypsin, pepsin, papain W-40, neutrase 1.5 and protease S) in bovine skim milk containing 0.02% CaCl_2 were determined by measuring DH(Degree of Hydrolysis), NPN(Non Protein Nitrogen) and by comparing patterns of SDS-PAGE(Sodium Dodecyl Sulphate Polyacrylamide Gel Electrophoresis). The DH of microbial enzymes(neutrase 1.5 and protease S) and trypsin in bovine skim milk were higher than those of pepsin and papain W-40. The amounts of NPN in the milk treated with trypsin and the other animal enzymes(rennet and pepsin) showed the highest and lowest degrees of proteolysis, respectively. SDS-PAGE showed that trypsin and protease S hydrolyzed α-lactalbumin and papain W-40 hydrolyzed β-lactoglobulin slightly, while neutrase 1.5 hydrolyzed both α-lactalbumin and β-lactoglobulin after treating for 90 min. Trypsin and protease S easily hydrolyzed α_s-casein and β-casein, which were not hydrolyzed by rennet. Papain W-40 hydrolyzed k-casein more than rennet as shown in SDS-PAGE. Based on the results of the experiments, the DH and NPN of trypsin, neutrase 1.5 and protease S were shown to be higher than those of the other enzymes. The SDS-PAGE patterns of papain W-40 and neutrase 1.5 were similar with that of rennet.