LL-37은 인간 면역 체계에서 중요한 역할을 한다고 알려져 있다. 이 논문에서는, 재조합 LL-37에 mCherry 단백질을 재조합하여 발현하고, 이것을 이용하여 세균에 주는 영향을 조사하였다. mCherry-LL-37은 대장균 BL21(DE3)에서 발현하였고, Ni-NTA resins을 이용하여 정제하였다. 우리는 mCherry-LL-37의 대장균 DH5α에 대한 항균성을 확인하기 위하여 2가지 실험을 진행하였다. 먼저 LL37을 처리하였을 때, optical density reading를 이용하여 세균의 농도와 세균의 colony-forming units을 측정하였다. 항균활성을 측정하기 위해서 PBS, mCherry, mCherry-LL-37, EGFP, EGFP-LL-37의 실험군을 나누어서 비교하였다. 이 실험의 결과, LL-37은 mCherry에 합성되어짐에도 불구하고 여전히 항균성을 가진다는 것을 확인 할 수 있었다. 이러한 결과로 재조합 LL-37을 LL-37활성을 연구하는 데 사용 할 수 있을 것이라고 추측한다.
LL-37 plays a critical role in human immune system. In this study, we investigated the bactericidal activity of recombinant LL-37 protein expressed as a fusion protein with the 721-amino acid residues of mCherry. mCherry-LL-37 was expressed in E. coli BL21(DE3), and purified by affinity chromatography with Ni-NTA resins. The antimicrobial activity of mCherry-LL-37 against E. coli DH5α was tested by two assays, optical density reading and colony-forming units counting. In the assays, the antimicrobial activity of mCherry-LL-37 was compared with those of PBS, mCherry, EGFP and EGFP-LL-37. The results show that LL-37 still retains its antimicrobial activity when combined with mCherry, and we infer that this recombinant protein could be used in testing the function of LL-37.